Протеомічне профілювання субстратів ClpXP після пошкодження ДНК виявляє значну нестабільність у SOS
ClpXP, бактеріальна AAA + протеаза, контролює внутрішньоклітинний рівень багатьох білків зі стрес-реакцією. Для дослідження змін профілю субстрату, спричинених специфічним екологічним стресом, кількісна мас-спектрометрія (SILAC) була використана для аналізу білків, що потрапили в пастку ClpXP до та після пошкодження ДНК. Ряд половини захоплених білків змінився більш ніж у 3 рази після пошкодження. Надмірно представлені субстрати включали відновлювальні ДНК білки RecN та UvrA. Серед білків SOS-відповіді 25% були субстратами ClpXP і, що важливо, майже всі сильно індуковані члени регулону швидко деградували. Інші білки, включаючи регулятор стресу σ S, були недостатньо представлені в пастці ClpXP після пошкодження ДНК; Експерименти з надвиробництвом дозволяють припустити, що проста конкуренція субстрату не пояснює це зниження визнання. Ми прийшли до висновку, що білки з реакцією на пошкодження є надзвичайно швидко деградуючим сімейством і що ClpXP має значну здатність обробляти приплив новосинтезованих субстратів, зберігаючи здатність деградувати інші субстрати екологічно чутливим чином.