Бета-лактоглобулін - огляд тем ScienceDirect

Бета-лактоглобулін містить 22 лей, 10 іль та 9 валів (10 у варіанті А) у молекулі, що робить його одним із найбагатших відомих джерел їжі цих амінокислот та надає йому деяких сильно гідрофобних областей.

Пов’язані терміни:

  • Пептид
  • Казеїн
  • Альфа-лактальбумін
  • Ферменти
  • Білки
  • Сироватковий білок
  • Сироватка
  • Молочні білки
  • Каппа-Казеїн
  • Бичачий сироватковий альбумін

Завантажити у форматі PDF

Про цю сторінку

Будова та стійкість сироваткових білків

Патрік Дж. Б. Едвардс, Джеффрі Б. Джеймсон, в Молочні білки (друге видання), 2014

Бичачий β-лактоглобулін 203

Молекулярна структура β-лактоглобуліну великої рогатої худоби 203

Будова β-лактоглобуліну великої рогатої худоби у водному розчині 205

Мономер-Дімер рівновага β-лактоглобуліну великої рогатої худоби у водному розчині 206

Дослідження β-лактоглобуліну великої рогатої худоби методом ЯМР при нейтральному рН 207

Динаміка β-лактоглобуліну великої рогатої худоби 208

Структури β-лактоглобулінів інших видів 209

Зв’язування ліганду з β-лактоглобуліном 210

Вплив температури на бичачий β-лактоглобулін 213

Вплив тиску на бичачий β-лактоглобулін 216

Вплив хімічних денатурантів на бичачий β-лактоглобулін 218

Фібрилярна формація з бичачого β-лактоглобуліну 219

Молоко | Рідке молоко

β-Лактоглобулін

β-Lg є основним сироватковим білком в молоці більшості ссавців, але його немає в молоці людей, лагоморфів, гризунів та верблюдів. Виділено дві різні форми β-Lg коней, позначені β-Lg I та II, які містять 162 та 163 амінокислоти відповідно. Асинінове молоко також має дві форми β-Lg, β-Lg I та II, хоча недавнє дослідження на сицилійському ослиному молоці показало, що> 23% тварин не мали β-Lg II. Визначено два генетичні варіанти асиніну β-Lg I, A та B та три генетичні варіанти асиніну β-Lg II, A, B та C. Конячий β-Lg I має молекулярну масу 18 500 Да та ізоелектричний рН 4,85, тоді як конячий β-Lg II має молекулярну масу 18 262 Да, незважаючи на наявність додаткової амінокислоти та ізоелектричний рН 4,7. На відміну від β-Lg великої рогатої худоби, β-Lg коней не містить вільної сульфгідрильної групи. У жуйному молоці β-Lg існує як димер при природному рН, тоді як у конячому молоці β-Lg зустрічається у мономерній формі.

Аналітичні методи | Біосенсори

Молочні алергени

β-лактоглобулін (β-LG) є основним сироватковим білком і є відомим алергеном. У ряді країн виробники харчових продуктів згідно із законодавством зобов'язані надавати інформацію про маркування щодо наявності або відсутності β-LG. Біосенсор з ефектом посиленого резонансу (REA) був використаний в імунологічному сендвіч-аналізі, використовуючи антитіла, мічені монодисперсними колоїдними кластерами золота для β-LG. Ця система змогла виявити β-LG при 100 нг мл -1. SPR-біосенсор з сендвіч-аналізом дозволив виявити рівень алергену до 1-12,5 мкг г -1 .

Білки сироватки в дитячих сумішах

Марк А. Фенелон,. Eoin G. Murphy, у Whey Proteins, 2019

12.2.2.2 β-Лактоглобулін

Власний β-Lg стійкий до шлункового травлення in vivo, але засвоюється кишковими ферментами. Однак деякі інтактні β-Lg можна виявити аж до клубової кишки (Sanchón et al., 2018). Оскільки β-Lg не є компонентом жіночого молока, інтактний білок є алергеном для більшості немовлят (Chatterton, Nguyen, Bering, & Sangild, 2013), і його видалення може стати основою гіпоалергенного ІФ. Прийом інтактного β-Lg стимулює вироблення клітин Treg, специфічних для β-Lg, у клітинах клітин мишачого Пейєра (Adel-Patient et al., 2011). β-Lg розщеплюється в кишечнику, і порівняно з інтактним β-Lg, гідролізований β-Lg викликає лише місцеву стимуляцію Treg і відсутність стимуляції алергічної відповіді у мишей (Adel-Patient et al., 2011).

Цікаво, що β-Lg має високу (83%) амінокислотну гомологію з людським глікоделіном А, білком, який бере участь у підтримці імунної системи фето-матері (Van Cong et al., 1991). Глікоделін А пригнічує всі основні імунні клітини, включаючи відповіді Th1 і Th2 (Ogge et al., 2011; Scholz et al., 2008). Більше того, моноклональні антитіла, виділені проти β-Lg, перехресно реагують з глікоделіном А (Dutta, Mukhopadhyay, Roy, Das, & Karande, 1998). Невідомо, чи природні антитіла до β-Lg перехресно реагують з глікоделіном А, чи β-Lg пов’язаний із подібними діями, що й глікоделін А (Chatterton et al., 2013).

Том 2

Лей-Вень Сян,. Айвенго К.Х. Leung, в Encyclopedia of Food Chemistry, 2019

Вступ

β-Лактоглобулін - це глобулярний білок, який присутній у молоці багатьох видів ссавців, включаючи жуйних, таких як корови та вівці, та деяких не жуйних, таких як свині та коні (Kontopidis et al., 2004; Sawyer and Kontopidis, 2000 ). β-лактоглобулін є основним білком сироватки в молоці. Наприклад, на нього припадає близько 10% від загальної кількості білків молока в коров’ячому молоці. Дивно, але β-лактоглобуліну немає в молоці людей та інших видів, включаючи деяких гризунів, кроликів, верблюдів та лам.

Незважаючи на те, що β-лактоглобулін був відкритий та виділений понад 80 років тому, на сьогоднішній день жодним функціям остаточно не приписується білок (Kontopidis et al., 2002; Pérez and Calvo, 1995). Вважається, що β-лактоглобулін є транспортним білком для різних малих молекул. До них належать, але не обмежуються цим, жирні кислоти, поліфеноли та ретиноли. Метою цього огляду є узагальнення недавніх досліджень щодо зв'язування між β-лактоглобуліном та запропонованими лігандами. Огляд зосереджений на взаємодіях зв’язування з β-лактоглобуліном у його нативній структурі при фізіологічно значущих температурах. Теплоіндуковані агрегати або аддукти між β-лактоглобуліном і малими молекулами виходять за межі огляду.