Ліпаза підшлункової залози - огляд тем ScienceDirect

Ліпаза підшлункової залози, що виділяється в навколишні тканинні рідини під час гострого панкреатиту, може збільшувати кількість вільних жирних кислот, які можуть омилювати кальцій у крові під час протікання через підшлункову залозу, що призводить до значного зниження рівня кальцію в сироватці крові.

Пов’язані терміни:

  • Фосфопротеїн
  • Коліпаза
  • Тригліцериди
  • Шлункова ліпаза
  • Ферментативний гідроліз
  • Ліпаза
  • Вкладений ген
  • Травлення
  • Втрата маси тіла

Завантажити у форматі PDF

Про цю сторінку

Функція підшлункової залози

2 Ліпази

Ліпаза підшлункової залози виділяється в активній формі, але її активність посилюється жовчними солями. Жовчні солі підвищують ефективність ліполізу, збільшуючи площу поверхні масляно-водної поверхні, на якій ефективна водорозчинна ліпаза. Коліпаза - це невеликий білок, що синтезується в підшлунковій залозі, що дозволяє ліпазі підшлункової залози функціонувати, незважаючи на концентрацію міцелярних кон'югованих солей жовчі. Жовчні солі самі по собі заважають адсорбції ліпази на тригліцеридах, покриваючи всю поверхню розділу вода-субстрат. Коліпаза, як правило, запобігає цьому і діє як якір для адсорбції ліпази, дозволяючи ліпазі гідролізувати субстрат (Vandermeers-Piret et al., 1977). Для активації ліпази може знадобитися кальцій (Janowitz and Banks, 1976).

Ліпаза підшлункової залози проявляє оптимальну активність у лужних умовах і гідролізує тригліцериди до жирних кислот та гліцерину, але моно- та дигліцериди також є кінцевими продуктами. Ліпаза підшлункової залози має більшу активність щодо коротколанцюгових, ніж довголанцюгові тригліцериди (Cohen et al., 1971).

Фосфоліпази А і В також присутні в підшлунковому соку. Фосфоліпаза А відщеплює жирну кислоту від лецитину або цефаліну з утворенням лізолектину та лізоцефаліну. Фосфоліпаза В здатна розщеплювати жирну кислоту та лізолектин, утворюючи гліцерилфосфорил-холін.

Гідролаза ефіру холестерину підшлункової залози каталізує гідроліз харчових ефірів холестерину в просвіті кишечника. Виробляється вільний холестерин разом із вільним холестерином у раціоні та у жовчі поглинається кишковими абсорбційними клітинами. Тут він реестерифікується до складних ефірів холестерину, і вони транспортуються в лімфу в хіломікронах (Gallo et al., 1977). Усунення секреції підшлункової залози з кишечника собак знижувало рівень ефіру холестерину в їх лімфі (Hernandez et al., 1955).

Ензимологія на мембранному інтерфейсі: інтерфаційна ензимологія та білково-мембранне зв’язування

Е. Матеос-Діас,. Ф. Каррієр, у Методи в ензимології, 2017

3.2 Побудова моделі орієнтації ліпази на межі розділу ліпід-вода

Хоча ліпаза підшлункової залози є ліпазою відомої тривимірної структури з найскладнішою архітектурою (два домени; один білковий кофактор), вона особливо корисна для спроби визначити загальну міжфазну орієнтацію всіх ліпаз за відсутності експериментальних даних, що підтверджують орієнтацію ферменту/проникнення на поверхню ліпідних агрегатів і без запуску моделювання молекулярної динаміки. Загальну модель орієнтації ліпаз на межі розділу ліпід-вода можна отримати з комбінованих структурних гомологій HPL з іншими ліпазами (загальна складка α/β-гідролази), з одного боку, та ліпідозв'язуючими доменами, з іншого боку.

sciencedirect

Рис.4. Тривимірні структури ферментів з доменами PLAT/C2, вирівняними на передбачуваному інтерфейсі. 3D-структура HPL (трасування Cα блакитної стрічки, відкрита конформація) була орієнтована таким чином, що петля β9, кришка та петля β5 ′ контактували з площиною межі поділу, матеріалізованою масивом атомів вуглецю на відстані 6 Å (коричневі сфери). У цій орієнтації гідрофобний фрагмент коліпази (червоний Cα-трасування) також тісно контактує з площиною. Кролича 15-ліпоксигеназа (15-LOX; відстеження Cα фіолетової стрічки) та α-токсин/фосфоліпаза C Clostridium perfringens (відстеження Cα жовтої стрічки) були вирівняні до β-сендвіч-домену HPL на основі гомології їх N-кінця і С-кінцеві домени відповідно.