Обробка лугом - огляд тем ScienceDirect
Обробка лугом може бути використана для гідролізу матеріалу клітинної стінки мікробів за умови, що бажаний продукт буде переносити рН 10,5–12,5 протягом 30 хв.
Пов’язані терміни:
- Геміцелюлоза
- Ферменти
- Попередня обробка
- Білки
- Амінокислоти
- ДНК
- Лікування кислотою
- Лігнін
- Каррагінан
- Целюлоза
Завантажити у форматі PDF
Про цю сторінку
d-амінокислоти та зшиті амінокислоти у їжі
12.3.6 Харчування та безпека: засвоюваність, використання та токсичні властивості лізиноаланіну та лантіоніну
Обробка лугами білковмісної їжі знижує якість харчування майже всіх видів з причин, описаних у розділі 12.2. Однак нижча засвоюваність LAL-вмісних соєвих білків знижувала швидкість деградації модифікованих білків у рубці великої рогатої худоби бактеріальними ферментами. Це зменшення деградації харчового білка мікроорганізмами жуйних тварин є корисним для жуйних тварин, оскільки воно збільшує кількість перетравленого та всмоктуваного в кишечнику білка і, таким чином, покращує затримку азоту та харчову цінність білка, споживаного великою рогатою худобою та вівцями (Friedman et al. ., 1982; Nishino and Uchida, 1995; Nishino et al., 1996). Обробка лугами покращує засвоюваність та біологічну цінність насіння квасолі звичайної (Phaseolus vulgaris), яку годують щурами, швидше за все, через вилучення або інактивацію дубильних речовин, фітатів та інгібіторів трипсину та вивільнення зв’язаних вітамінів ніацину та рибофлавіну (Jyothi та Sumathi, 1995 ).
Хоча деякі мікроорганізми мають здатність використовувати LAL як джерело Lys, виявлено, що LAL пригнічує ріст у мишей (Sternberg and Kim, 1979). В аналізі росту миші (Friedman et al., 1982), повна заміна Lys на LAL показала, що LAL був на 3,8% настільки ж потужним, як лізин. Для щурів результати суперечливі (Sternberg and Kim, 1979; Robbins et al., 1980). Перетравність LAL, випробуваного у міні-свиней, становила близько 35% (de Vrese et al., 2000; див. Таблиці 12.3 та 12.4). Шкідливі харчові ефекти обробленого лугом казеїну (0,1 або 0,2 N NaOH при 80 ° C протягом 1 год), оцінені за допомогою PER (коефіцієнт ефективності білка: збільшення ваги/споживання білка), можуть бути зведені нанівець додаванням цистеїну (6,1 г/100 г казеїну ), таким чином запобігаючи утворенню LAL під час лікування (Possompes et al., 1989). На відміну від цього, додавання обробленого лугом казеїну цистеїном або метіоніном після лікування не впливало на харчові якості. Очевидно, низька харчова цінність обробленого казеїну обумовлена утворенням DHA, LAL та DAA, а не через відсутність сірчаних АА (Friedman, 1999b). Харчові якості (PER) нативних та ацетильованих казеїну та соєвих білків (які не утворюють LAL) були однаковими. Нічого не відомо про харчову цінність окремих чотирьох ізомерів LAL як джерела l-Lys.
Встановлено, що LAL діє як потужний іон-хелатуючий засіб металу з найбільшим спорідненістю до міді in vitro та in vivo. Щури, яких годували LAL, виявляли посилене ниркове всмоктування та виведення міді, що було менш вираженим щодо заліза, кобальту та цинку (Friedman, 1999b). Чотири ізомери LAL відрізняються своєю здатністю хелатувати іони металів. Пряма залежність між спостережуваною спорідненістю двох ізомерів LAL (ld та ll) до іонів Cu 2+ in vitro та їх відносним токсичним проявом у нирках щурів свідчить про те, що LAL проявляє свою токсичну дію через хелатування Cu в рідинах та тканинах організму ( Фрідман і Левін, 2011).
Masri and Friedman (1982) виявили, що вміст DHA становив 0,33 г/16 г N у лузі, обробленому казеїном, і 1,39 г/16 г N у ацетильованому лугом ацетильованому казеїні. DHA може, в принципі, діяти як біологічний алкілуючий агент, подібний до запропонованого для індукованого процесом акриламіду (Friedman and Levin, 2008).
АМІНОКИСЛОТИ | Рішучість
D- і L-амінокислоти
Під час лужної або термічної обробки l -амінокислоти в білках рацемізуються до їх d-ізомерів. Оскільки більшість d -амінокислот не можуть бути використані людиною, а деякі токсичні, їх визначення представляє значний інтерес. D - і l-ізомери мають однакові хімічні властивості і спочатку їх слід перетворити в діастереомерні дипептиди шляхом реакції з хіральними (оптично активними) реагентами перед хроматографією або розділити хіральними нерухомими або рухливими фазами. Дипептиди лейцил-dl-аспарагінової кислоти отримують шляхом сполучення аспарагінової кислоти з 1-лейциновим ангідридом N-карбокси (NCA). Основні амінокислоти поєднуються з l -глютаміном NCA. N-t-бутоксикарбоніл-1-цистеїн та OPA - інші хіральні агенти, які використовувались. Поділ 21 енантіомерів за 40 хв може бути досягнуто за допомогою RPC та детектування флуоресценції. Дериватизації передколонки можна уникнути, використовуючи хіральну рухому фазу, комплекс мідь-пролін (Cu-Pro), з IEC. Діастереомерні комплекси Cu – амінокислоти утворюються на колонці та виявляються шляхом дериватизації після колонки за допомогою OPA. В якості альтернативи може бути використаний метод RPC з використанням хіральної нерухомої фази, в якій комплекс Cu – Pro або Cu – гідроксипролін зв’язаний із стаціонарною фазою діоксиду кремнію.
d - і l -амінокислоти також можуть бути визначені методом GLC із введенням другого, оптично чистого, асиметричного центру в молекулу для отримання діастереоізомерів, які можна розділити на звичайних упакованих колонах. Найкращим методом виявляється використання (+) - бутан-2-олу для утворення (+) - 2-бутилових ефірів. Альтернативно, енантіомери, перетворені у звичайні похідні, наприклад, ізопропілові ефіри транс-жирних кислот, можуть бути розділені на капілярних колонках, покритих хіральними нерухомими фазами, наприклад, N-транс-жирна кислота-1-валіл-1-валін-циклогексильний ефір.