Альбумін сироватки людини - огляд тем ScienceDirect
Сироватковий альбумін людини (HSA), націлений на самонавісний пептид CAR, клонують заміною декорину на кДНК HSA (Sheffield et al., 2009) у векторі експресії, а mCAR-декорину заміною послідовності CAR на послідовність mCAR (надано вище).
Пов’язані терміни:
- Новоутворення
- Білки крові
- Альбумін
- Антитіла
- Білок
- Наночастинка
- Обмін плазмою
- Хлористий натрій
Завантажити у форматі PDF
Про цю сторінку
Білки для транспорту гормонів щитовидної залози: тироксинзв’язуючий глобулін, транстиретин та альбумін ☆
Альбумін сироватки людини
HSA - це білок 66,5 кДа, який синтезується печінкою. Він містить 585 амінокислот, має високий вміст цистеїну і високу частку негативно заряджених амінокислот, але не містить вуглеводів. Три домени молекули можна зобразити на моделі у вигляді трьох тенісних м'ячів, упакованих у циліндричний футляр. Зріла молекула вивільняється після розщеплення сигнального пептиду (18 амінокислот) та пропептиду (6 амінокислот).
HSA асоціюється з широким спектром речовин, включаючи гормони та препарати, що мають гідрофобну область, і, отже, зв'язок гормону щитовидної залози з HSA можна розглядати як неспецифічну. Жирні кислоти та хлорид-іони зменшують зв'язування йодтироніну з HSA. Він має чотири місця зв’язування йодтироніну.
Біологічний t1/2 HSA довший, ніж TBG та TTR. HSA становить більше половини загального вмісту білка в сироватці крові, і, отже, він є основним фактором, що підтримує колоїдний осмотичний тиск. Незважаючи на високу здатність до зв’язування йодтироніну, низька спорідненість відповідає за незначний внесок HSA у транспорт гормонів щитовидної залози. Таким чином, навіть найбільш помітні коливання концентрації HSA, включаючи анальбумінемію, не мають значного впливу на рівень гормонів щитовидної залози.
Розділення та аналіз
8.9.3.1.2 Сироватковий альбумін людини
Малюнок 2. Енантіосепарації (a) триптофану, (b) варфарину та (c) ібупрофену на HSA CSP, приготованих із використанням методів SMCC та SIA. Умови LC були такими: концентрація зразка, 20 мкМ триптофану, ібупрофену або варфарину; об’єм зразка, 20 мкл; рухлива фаза для триптофану, рН 7,4, 0,067 М фосфатний буфер калію; рухома фаза для ібупрофену, рН 7,0, 0,067 М фосфатного калію, що містить 8% 2-пропанолу та 1 мМ октанової кислоти; рухома фаза для варфарину, рН 7,0, 0,067 М фосфатного калію, що містить 5% 2-пропанолу та 1 мМ октанової кислоти; швидкість потоку для колонки SMCC HSA, 1,5 мл хв -1 для триптофану, 1,0 мл хв -1 для ібупрофену та варфарину; швидкість потоку для колонки SIA HSA, 0,3 мл хв -1 для триптофану та варфарину, 0,5 мл хв -1 для ібупрофену; розмір колони, 5 см × 4,6 мм І.Д .; температура, 25 ° C. Відтворено з дозволу на рисунку 6 у місті Маллік, Р .; Ва, С .; Хейдж, Д. С. Анальний. Хім. 2007 рік, 79, 1411–1424.
Різноманітність слабокислих і нейтральних сполук, які включають похідні 2-арилпропіонової кислоти, такі як напроксен, флурбіпрофен, ібупрофен, кетопрофен та фенопрофен, зменшені фолати, такі як лейковорин та 5-метилтетрагідрофолат, і бензодіазепіни, такі як оксазепам, лоразепам, лоразепам, вирішуються на CSP на базі HSA. 24 HSA є тісно пов’язаними білками із сироватковими альбумінами інших видів ссавців. Характеристики стереоселективного зв’язування HSA та BSA дуже схожі. Однак порядок елюції є зворотним між CSP на основі цих двох білків; на CSP на основі HSA (S) -Wf елююється перед (R) -Wf, тоді як на CSP на основі BSA спостерігається протилежний порядок елюції. Ці спостереження узгоджуються з енантіоселективністю природних білків. 24,26 Стереоселективне зв’язування тофісопаму, одного з похідних 2,3-бензодіазепіну, у людини, протилежне такому у всіх інших видів (велика рогата худоба, собака, кінь, свиня, кролик та щур). Однак у зв'язуванні 1,4-бензодіазепінів собачий альбумін дуже схожий на HSA. 26
Аптасенсори
6.3.4 Цукровий діабет
Глікований сироватковий альбумін людини (GHSA) утворюється через неферментативну глікацію HSA через надлишок циркулюючого цукру і впливає на нормальні функції HAS. Хворі на цукровий діабет мають у 2–5 разів вищий рівень типового діабетичного GHSA в метаболізмі глюкози як клітин адипоцитів, так і клітин скелетних м’язів, тож патогенні наслідки утворення GHSA підтверджені. GHSA можна аналізувати за допомогою чутливих аптасенсорів на основі графену (Apiwat et al., 2016). Структура шпильки із 23 нуклеотидами довжиною, що містить потрійні шпильки G-C та 15-нуклеотидну петлю, відіграє ключову роль у зв'язуванні GHSA. Аптамери з високою спорідненістю до зв'язування використовували в комбінації з GO.