Амілоїдні фібрильні системи зменшують, стабілізують та забезпечують біодоступність нанорозмірного заліза Природа

Предмети

Анотація

Параметри доступу

Підпишіться на журнал

Отримайте повний доступ до журналу протягом 1 року

лише 4,60 € за випуск

Усі ціни вказані у нетто-цінах.
ПДВ буде додано пізніше під час оплати.

Оренда або купівля статті

Отримайте обмежений за часом або повний доступ до статей на ReadCube.

Усі ціни вказані у нетто-цінах.

амілоїдні

Список літератури

Kassebaum, N. J. та співавт. Систематичний аналіз тягаря глобальної анемії з 1990 по 2010 рік. Кров 123, 615–624 (2013).

Zimmermann, M. B. & Hurrell, R. F. Дефіцит харчового заліза. Ланцет 370, 511–520 (2007).

Аллен, Л., де Бенуа, Б., Дарі, О. і Херрелл, Р. Настанови щодо збагачення харчових продуктів мікроелементами (Всесвітня організація охорони здоров’я, 2006).

Херрелл, Р. Ф. Формування ефективних стратегій боротьби з укріпленням дефіциту заліза: подолання технічних та практичних бар'єрів. Зцілення. Сприяти. 1, 806–812 (2002).

Акоста, Е. Біодоступність наночастинок при надходженні поживних речовин та нутрицевтиків. Curr. Думка. Колоїдний інтерфейс Sci. 14, 3–15 (2009).

Ронер, Ф. та ін. Синтез, характеристика та біодоступність у щурів наночастинок фосфату заліза. Дж. Нутр. 137, 614–619 (2007).

Хілті, Ф. М. та ін. Залізо з наносполук, що містять залізо та цинк, дуже біодоступне у щурів без накопичення тканин. Нат. Нанотех. 5, 374–380 (2010).

Хубер, Д. Л. Синтез, властивості та застосування наночастинок заліза. Маленький 1, 482–501 (2005).

Барнхарт, М. М. і Чепмен, М. Р. Курлі, біогенез і функції. Анну. Преподобний Мікробіол. 60, 131–147 (2006).

Iconomidou, V. A., Vriend, G. & Hamodrakas, S. J. Амілоїди захищають ооцит та ембріон шовковиці. FEBS Lett. 479, 141–145 (2000).

Maddelein, M.-L., Dos Reis, S., Duvezin-Caubet, S., Coulary-Salin, B. & Saupe, S. J. Амілоїдні агрегати прионного білка HET-s є інфекційними. Proc. Natl Акад. Наук. США 99, 7402–7407 (2002).

Фаулер, Д. М. та співавт. Функціональне утворення амілоїду в тканинах ссавців. PLoS Biol. 4, 0100–0107 (2006).

Maji, S. K. та співавт. Функціональні амілоїди як природне зберігання пептидних гормонів у секреторних гранулах гіпофіза. Наука 325, 328–332 (2009).

Li, C., Adamcik, J. & Mezzenga, R. Біорозкладані нанокомпозити амілоїдних фібрил і графену з властивостями пам’яті форми та чутливості ферментів. Нат. Нанотех. 7, 421–427 (2012).

Bolisetty, S. & Mezzenga, R. Амілоїдно-вуглецеві гібридні мембрани для універсального очищення води. Нат. Нанотех. 11, 365–371 (2016).

Ноулз, Т. П. Дж. & Меценга, Р. Амілоїдні фібрили як будівельні блоки для природних та штучних функціональних матеріалів. Адв. Матер. 28, 6546–6561 (2016).

Bolisetty, S. та співавт. Амілоїдно-опосередкований синтез гігантських, флуоресцентних монокристалів золота та їх гібридні зажаті композити, зумовлені рідкокристалічними взаємодіями. J. Колоїдний інтерфейс Sci. 361, 90–96 (2011).

Майклз, Л. та Гусман Баррон, Е. С. Цистеїнові комплекси з металами. Дж. Біохім. 83, 191–210 (1929).

Brosnan, J. & Brosnan, M. Сірковмісні амінокислоти: огляд. Дж. Нутр. 136, 16365–16405 (2006).

Джайлз, Н. М. та співавт. Метало- та окисно-відновна модуляція функції білка цистеїну. Хім. Біол. 10, 677–693 (2003).

Akkermans, C. et al. Пептиди - це будівельні блоки теплових індукованих фібрилярних білкових агрегатів β-лактоглобуліну, що утворюються при рН 2. Біомакромолекули 9, 1474–1479 (2008).

Hallberg, L., Brune, M. & Rossander, L. Всмоктування заліза у людини: аскорбінова кислота та залежне від дози інгібування фітатом. Am. J. Clin. Nutr. 49, 140–144 (1989).

Hurrell, R. F., Reddy, M. & Cook, J. D. Інгібування абсорбції негемового заліза у людини напоями, що містять поліфеноли. Br. Дж. Нутр. 81, 289–295 (1999).

Hallberg, L., Brune, M., Erlandsson, M., Sandberg, A.-S. & Rossander-Hulten, L. Кальцій: вплив різних кількостей на поглинання негему та гему-заліза у людини. Am. J. Clin. Nutr. 53, 112–119 (1991).

Адамчик, Дж. Та ін. Розуміння агрегації амілоїдів шляхом статистичного аналізу зображень атомно-силової мікроскопії. Нат. Нанотех. 5, 423–428 (2010).

Leal, S. S., Botelho, H. M. & Gomes, C. M. Іони металів як модулятори конформації білка та неправильного згортання при нейродегенерації. Координація. Хім. Преподобний. 256, 2253–2270 (2012).

Чжоу, Дж. Та ін. Отримання та характеристика комплексів β-лактоглобуліну гідролізат-залізо. J. Dairy Sci. 95, 4230–4236 (2012).

Sun, Y.-P., Li, X., Cao, J., Zhang, W. & Wang, H. P. Характеристика нулеволентних наночастинок заліза. Адв. Колоїдний інтерфейс Sci. 120, 47–56 (2006).

Бейтмен, Л., Є, А. та Сінгх, Х. В пробірці перетравлення фібрил β-лактоглобуліну, що утворюються при термічній обробці при низькому рН. J. Agric. Харчова хімія. 58, 9800–9808 (2010).

Канніф, П. та AOAC. в Офіційні методи аналізу AOAC International 62–63 (AOAC International, 1997).

Forbes, A. L. та співавт. Порівняння in vitro, тваринного та клінічного визначення біодоступності заліза: Звіт робочої групи Міжнародної консультативної групи з питань харчової анемії щодо біодоступності заліза. Am. jounal Clin. Nutr. 49, 225–238 (1989).