Біоактивні пептиди - огляд тем ScienceDirect

Біоактивні пептиди, як правило, становлять 3–20 амінокислотних залишків у довжину, і, хоча відомо, що як тваринні, так і рослинні білки містять потенційні біоактивні послідовності, більшість досліджень на сьогоднішній день включали білки молока.

Пов’язані терміни:

Бета-казеїн
Йогурт
Кисломолочне
Поживна цінність
Функціональне харчування
Кефір
Лактоферин
Казеїн
Молочний білок

Завантажити у форматі PDF

Про цю сторінку

Том 2

Летиція Мора,. Фідель Толдра, в Енциклопедії харчової хімії, 2019

Вступ

Біоактивні пептиди отримують з харчових білків і надають позитивний ефект на людину завдяки своїм властивостям, що зміцнюють здоров’я. Біоактивні пептиди можуть надавати декілька сприятливих ефектів, таких як запобігання захворюванням або модуляція фізіологічних систем, коли вони всмоктуються в організмі людини. Існує широкий діапазон функцій, залежно від послідовності біоактивних пептидів, так що вони можуть брати участь у роботі шлунково-кишкової системи, такі як пептиди проти ожиріння та ситості, серцево-судинна система, така як антигіпертензивні, антитромботичні, антиоксидантні та гіпохолестеринемічні пептиди, імунна система, така як антимікробні, цитомодулюючі та імуномодулюючі пептиди, та нервова система, така як опіоїдні пептиди.

Біоактивні пептиди зазвичай містять від 3 до 20 амінокислотних залишків і залишаються неактивними, поки послідовності містяться в материнському білку. Вони активні після вивільнення ферментативним гідролізом пептидазами під час переробки їжі та/або під час шлунково-кишкового травлення. Для позитивного впливу на здоров’я біоактивні пептиди повинні проходити шлунково-кишковий бар’єр та переживати деградацію ферментів.

За останні роки про численні біоактивні пептиди повідомляється, що вони є природним чином або утворюються з харчових білків різного походження, таких як молоко, яйця, соя, риба та м’ясо. У цьому сенсі найбільш ретельно вивченою біоактивністю протягом останнього десятиліття була антигіпертензивна активність шляхом вимірювання інгібуючої активності ангіотензин-перетворюючого ферменту (АПФ). Причина цього інтересу полягає головним чином у тому, що високий кров'яний тиск є одним з основних незалежних факторів ризику серцево-судинних захворювань та основною причиною смерті в розвинених країнах. Пептиди з цим типом активності загалом називаються біоактивними пептидами, хоча інші дії, такі як антиоксидант, антимікробна, опіоїдна, антитромботична, протидіабетична тощо ... також вписуються в загальний термін біоактивний пептид.

Біоактивні пептиди

12.4 Вплив термічної обробки на активність біоактивних пептидів

Біоактивні пептиди, що утворюються природним шляхом під час переробки харчових продуктів, можуть потрапляти безпосередньо у сировину або після термічної обробки (пастеризація, стерилізація, варіння тощо). Коли застосовується така термічна обробка, вона може впливати на сам пептид або його біоактивність, що обумовлює необхідність вивчення стабільності біоактивних пептидів у типових умовах термічної обробки. Помірні термічні процедури (60–80 ° C) індукують розгортання білків і можуть покращити доступність ендопептидаз (Bax et al., 2012; Soladoye, Juárez, Aalhus, Shand, & Estévez, 2015). Коли термічна обробка більш інтенсивна (> 100 ° C), білки менш доступні для пептидаз, оскільки вони зазнають незворотного розгортання, агрегації, дисульфідних взаємозв’язків, фрагментації білка та хімічних модифікацій (Davis & Williams, 1998; Soladoye et al., 2015).

Нещодавно була досліджена стабільність біоактивних пептидних екстрактів проти різних термічних обробок. У дослідженні пептиди з високою активністю, що інгібують АПФ, були виділені з іспанської сушеної шинки та піддані різним термічним обробкам, досить звичним для харчової промисловості (Escudero, Mora, & Toldrá, 2014). Автори досліджували вплив нагрівання протягом певного часу (50 ° C, 72 ° C, 90 ° C та 117 ° C протягом 6 хв) та часу для даної температури (3, 6, 15, 30 та 60 хв при 117 ° С). Як показано на рис. 12.3, досліджувані біоактивні пептиди залишалися активними у всіх випадках, що свідчить про хорошу стійкість проти нагрівання.

Рис. 12.3. Стійкість іспанських сухих отверджених шинкою інгібуючих АПФ пептидів після: (A) 6 хв інкубації при різних температурах та (B) 117 ° C інкубації в різний час.

Відтворено від Escudero, E., Mora, L., & Toldrá, F. (2014) Стабільність пептидів інгібуючої АПФ шинки проти термічної обробки та перетравлення in vitro. Харчова хімія 161, 305–311 з дозволу Elsevier.

Інші дослідження показали подібні висновки, такі як пептиди, що інгібують АПФ, із соку для варіння тунця, які залишалися стабільними в широкому діапазоні температур (20-100 ° C протягом 2 год), не змінюючи складу внаслідок обробок (Hwang, 2010), а також сої білок після обробок при 20 ° C, 40 ° C, 60 ° C, 80 ° C і 100 ° C протягом 2 годин (Wu & Ding, 2002). Досліджували відварювання та смаження яєць (у вигляді білків, жовтків та цілих яєць) з подальшим моделюванням шлунково-кишкового травлення. Смажені яєчні дайджести мали вищу інгібуючу активність АПФ, і повідомлялося про сім пептидів, переважно трипептидів (Majumder & Wu, 2009).