Грибковий білок - огляд тем ScienceDirect

Пов’язані терміни:

Амінокислота
Амілоїд
Секреція (процес)
Фермент
Білок
Синтез білка
Глікан
Глікозилювання
Грибковий синусит
Рибонуклеаза

Завантажити у форматі PDF

Про цю сторінку

ОДИНОКЛІТИННИЙ ПРОТЕІН | Міцеліальні гриби

Комерційне виробництво міцеліального білка

Процес Пекіло

Пекіло - це грибковий білковий продукт, що виробляється ферментацією вуглеводів, отриманих із відпрацьованого сульфітного розчину, патоки, сироватки, відходів плодів та гідролізатів деревини або сільського господарства. Він має хороший амінокислотний склад і багатий вітамінами. Широкі програми випробувань на годівлю тварин показали, що білок Пекіло є хорошим джерелом білка в раціоні свиней, телят, бройлерів, курей та курей-несучок. Білок пекіло виробляється безперервним процесом бродіння. Організм, Paecilomyces variotii, ниткоподібний гриб, надає хорошу волокнисту структуру кінцевому продукту. Перший завод був встановлений на целюлозному комбінаті Ямсанкоскі в центральній Фінляндії в 1973 р. Як компонент корму для тварин білок Pekilo порівнянний з кормовими дріжджами, які також виробляються ферментацією відпрацьованого сульфітного розчину.

Виробництво мікопротеїнів

У Великобританії Rank-Hovis-McDougall спільно з Imperial Chemical Industries (ICI) (у 1993 р. ICI злилася в Zeneca і стала новою ICI) комерційно продавав ще один грибковий білок, мікопротеїн (Quorn), отриманий в результаті росту фузаріуму. грибок на простих харчових вуглеводах. На відміну від майже всіх інших форм SCP, мікопротеїн виробляється для споживання людиною.

Молекулярні механізми порушення складання білка

Леонід Брейдо, Володимир Миколайович Уверський, Біо-нановізуалізація, 2014

Дріжджі та грибкові пріони

Встановлено, що декілька дріжджових та грибкових білків (наприклад, Sup35, Ure2) виявляють пріоноподібну поведінку, коли зміни фенотипу передаються від матері до дочірніх клітин неменделівським способом. Ці білки мають різноманітні функції, але багато з них беруть участь у транскрипції. Наприклад, Sup35p є частиною комплексу припинення транскрипції, а Ure2p - репресором транскрипції [84]. Неменделівське успадкування зумовлене перетворенням цих білків у саморозмножувальні амілоїдні фібрили. Агрегація цих білків у фібрилярну форму призводить до втрати їх біологічної активності, в результаті чого спостерігається фенотип. Грибкові прионні білки містять прионні домени, які беруть участь у формуванні ядра фібрили. Ці домени, як правило, великі (60–100 залишків), внутрішньо невпорядковані та багаті N та Q залишками. Однак один із пріонів (Mod5) має пріонний домен довжиною лише 24 амінокислоти, і він не збагачений амінокислотами N або Q [85]. Деякі грибкові пріони (наприклад, HetS) корисні для виживання організму [86], тоді як інші (наприклад, Sup35), здається, не мають ефекту [84] .

Твердотільні дані ЯМР та ЕПР показали, що грибкові пріони утворюють паралельні фігріли, що не реєструються. Прионний домен перетворюється на β-структуру, тоді як структура решти білка зберігається [87]. Було запропоновано, що Sup35 утворює β-спіральні фібрили замість цього “голова до голови” та “хвіст-до-хвоста” зв’язок мономерів [5], але новіші дані роблять цю модель малоймовірною [53]. Амілоїдні фібрили, утворені з цих білків in vitro, зберігають значну частку інфекційності пріонів, виділених із клітин дріжджів [88]. Дріжджові пріони утворюють різні штами, які відрізняються ефективністю свого розповсюдження. «Сильні» штами (наприклад, ті, що поширюються ефективніше) генеруються фібрилами з меншою стійкістю до денатурації та коротшим амілоїдним ядром [5,89]. Швидше розмноження фібрил, що належать до сильних штамів, пояснюється, насамперед, набагато вищою швидкістю їх дроблення порівняно з більш стабільними фібрилами [89]. Шаперони (Hsp104, Hsp40 і Hsp70) також відіграють важливу роль у розмноженні пріонів дріжджів шляхом дезагрегації фібрил на короткі фрагменти, необхідні для посіву [17,18] .

Запропоновано, щоб олігомери грибкових пріонів відігравали важливу роль у формуванні та розмноженні пріонів. Було запропоновано, що утворення вихідних насіння фібрили з Sup35 відбувається за допомогою переважно невпорядкованого олігомерного проміжного продукту [5,90]. Крім того, повідомляється, що олігомери, а не фібрили, служать насінням для розмноження пріонів у живих дріжджах [91–93]. Однак структура цих олігомерів невідома, і цілком можливо, що це можуть бути або дрібні фрагменти фібрили, або багаті на β-листки саморозмножувальні олігомери, описані для інших білків [19,40] .

Протигрибкові засоби, що застосовуються проти кандидозу

Awanish Kumar Ph.D., Anubhuti Jha, в Anticandidal Agents, 2017

Молекули інгібіторів

Сордаріни

Інгібітори синтезу білка включають сордарини, які вибірково пригнічують синтез грибкового білка, блокуючи функцію фактора подовження 2 (EF-2) та рибосом. Вони відсутні в клітинах людини.

В даний час також досліджуються інгібітори біосинтезу сфінголіпідів для виявлення нових протигрибкових мішеней. Недавні дослідження показують, що ДНК-топоізомерази, мабуть, є придатними мішенями для ліків, наприклад, еуполауридин, потенційний інгібітор топоізомерази, має перевагу в тому, що не токсичний для клітин ссавців.

Такролімус

Раніше він був відомий як FK506; 23-членний макролід природного продукту (NP) лактон бере участь у блокуванні активації Т-клітин. Його спосіб дії подібний до циклоспоринів, але вони структурно не пов’язані. Він блокує кальциневрин, Ca 2+ -кальмодулінозалежну серин-треонінову білкову фосфатазу, згодом блокує кальцієзалежні події, такі як транскрипція гена IL-2, активація синтази оксиду азоту, дегрануляція клітин та апоптоз. Сигналізація кальцію відповідає за цей збудник у відповіді на кілька стресів.